انتشار این مقاله


مطالعات جدید تفکر دانشمندان را در رابطه با آلزایمر تغییر می‌دهد

نوعی پروتئین در پلاک‌های خارج سلولی در آلزایمر، در ارسال سیگنال‌های مغزی اختلال ایجاد کرده و باعث مرگ نورون‌ها می‌شود.

آپولیپوپروتئین E4 چگونه فعالیت خود را انجام می‌دهد؟ از سال ۱۹۹۳ زمانی‌که ارتباط این نوع ژن آپولیپوپروتئین E خطر ابتلای به شایعترین نوع آلزایمر را به ۴ برابر افزایش داد، محققان β-آمیلوئید را به‌عنوان علت اصلی این نوع بیماری مورد بررسی قرار دادند. این قطعه‌ی پروتئین پلاک‌های خارج سلولی را تشکیل می‌دهد که در ارسال سیگنال‌های مغزی اختلال ایجاد کرده و باعث مرگ نورون‌ها می‌شود. این‌بار یکی از طرفداران هیپوتز آپولیپوپروتئین E4 این بیماری را مورد بررسی قرار داده و سعی می‌کند که به همکارانش نشان دهد که آن‌ها در اشتباه بوده و آن‌چه که بیشترین اثر سمی را داشته و باعث ایجاداختلال در پاسخ ایمنی می‌‌شود پروتئینی به‌نام تائو (tau) است.


بیشتر بخوانید: خبر مهم: محققان توانسته‌اند ژن آلزایمر را اصلاح کنند!


 Bob Vassar زیست‌شناس مولکولی در دانشگاه غرب شیکاگو می‌گوید:

این بررسی ابتدایی است. اما می‌تواند پیامدهای بالینی اثرگذاری داشته باشد.

این مطالعه در درمان آلزایمر نیز تاثیر می‌گذارد به این صورت که سابقا برای درمان آلزایمر بر روی آمیلوئید یا tau تمرکز می‌شد و به این وسیله آپولیپوپروتئین E4 مورد هدف قرار ‌می‌گرفت. به همین دلیل David Holtzman سرپرست تیم به ارتباط بین آمیلوئید و آپولیپوپروتئین E4 تأکید می‌کرد. به عقیده‌ی Scott Small عصب‌شناس دانشگاه کلمبیا، tau اثر مستقیمی بر آپولیپوپروتئین E4  دارد.

افرادی که در اثر بیماری آلزایمر می‌میرند، مغزشان توسط پلاک‌های آمیلوئیدی و tauهای گیر افتاده در داخل سلول تحلیل می‌رود. به عقیده‌ی Holtzman عصب‌شناس دانشکده‌ی پزشکی  St. Louis in Missouri واشنگتن، بر اساس شواهدی tau  به صورت غیر مستقیم بر آپولیپوپروتئین E4  تأثیر می‌گذارد. در بسیاری از موارد متخصصان tau – پروتئین تثبیت کننده در سلول- را بررسی کرده و فهمیده‌اند که این پروتئین بوسیله‌ی کلسترولی که توسط آپولیپوپروتئین E4  ساخته می‌شود، از سلول می‌‌گریزد.

مشخص شد که این گفته‌ها نادرست بود. پروتئین‌های tauیی که از سلول می‌گریزند، دلایل پاتولوژیکی متفاوتی دارند. برای اطمینان از این نتایج آزمایش‌ها دوباره تکرار می‌کنیم.

بر اساس مطالعاتی که توسط Holtzman  و همکارانش صورت گرفت و در Nature منتشر شد، موش‌های حاصل مهندسی ژنتیک پروتئین‌های tauیی می‌سازند که در بیماری‌های نورودژنرتیو همچون آلزایمر یافت می‌شد. آن‌ها همچنین از آپولیپوپروتئین E4  یا سایر ApoEهای انسانی همچون E2 و E3 استفاده کردند. آن‌ها همچنین tau موشی را با موش‌های دیگر که در آ‌ن‌‌ها ApoE غیر فعال شده بود، عوض کردند. وقتی که تیم نتایج بافت مغزی را در ۴ گروه مورد آزمایش بررسی کرد، تمام موش‌هایی که ApoE  انسانی با انواع گوناگون را داشتند، تغییر شکل داده و نورودژنراتیو داتند. همچنین در موش‌های داراری آپولیپوپروتئین E4  تحلیل بافت مغزی نیز مشاهده شد. در موش‌های سازنده‌ی tau  که ژن ApoE  نداشتند، مرگ و میر کمتری نسبت به سایر گروه‌ها مشاهده شد.

Gary Landreth عصب‌شناس دانشگاه ایندیاناپولیس گفت که :

این نتایج تنها شواهدی برای اطلاعات سابق بود.

همانطور که محققان اشاره کردند، تیم Holtzman سلول‌های میکروگلیا و آستروسیت -سلول‌های ایمنی مغز- را در موش‌هایی که اصلاح شده و مناسب برای آزمایش مدنظر بودند، بررسی کردند. سلول‌های ایمنی پاسخ التهابی را ارسال می‌کنند که به نظر می‌رسد باعث مرگ نورون‌ها می‌شود. Holtzman  می‌گوید:

این یک مکانیسم جدید است که توسط ApoE  اعمال شده و باعث آرزایمر و تائوپاتی می‌شود. این ناهنجاری‌ها به دلیل پاسخ ایمنی اتفاق می‌افتد.

Holtzman و سایرین عقیده دارند که β-آمیلوئید نقش مهمی در بروز بیماری آلزایمر دارد. در حالیکه tau  آسیب‌های دیگری را متعاقبا ایجاد می‌کند. Dennis Selkoe عصب شناس دانشکده پزشکی هاروارد بوستون می‌گوید:

بین tau و آمیلوئید در این باره رقابت تنگاتنگ و پرقدرتی وجود دارد.

وی اظهار کرد که بررسی‌ها به منظور درمان یک راز مهمی را فاش کردند:

همکاری tau  و آپولیپوپروتئین E4 برای ایجاد بیماری

چنور مرتضی


نمایش دیدگاه ها (0)
دیدگاهتان را بنویسید

نشانی ایمیل شما منتشر نخواهد شد. بخش‌های موردنیاز علامت‌گذاری شده‌اند *