انتشار این مقاله


نزدیکترین دیدگاه در رابطه با پروتئین‌های مرتبط با بیماری آلزایمر!

محققان این بار تصاویری با ارزش از فیبرهای آمیلوئیدی که می‌توانند در بدن شکل بگیرد، ارائه کرده‌اند. توده‌های پروتئین جامد مرتبط با بیماری‌هایی مانند آلزایمر هستند. با توجه به اسکن‌های با کیفیت که در سطح اتمی انجام شده، دانشمندان امیدوارند بتوان ریشه بیماری آلزایمر را در مغز کشف کرده و راه‌های جلوگیری از پیشرفت فیبرها […]

محققان این بار تصاویری با ارزش از فیبرهای آمیلوئیدی که می‌توانند در بدن شکل بگیرد، ارائه کرده‌اند. توده‌های پروتئین جامد مرتبط با بیماری‌هایی مانند آلزایمر هستند. با توجه به اسکن‌های با کیفیت که در سطح اتمی انجام شده، دانشمندان امیدوارند بتوان ریشه بیماری آلزایمر را در مغز کشف کرده و راه‌های جلوگیری از پیشرفت فیبرها را درک کنند.
محققان آلمانی و هلندی می‌گویند این مدل جدید تعاملات پیچیده و موقعیت‌های دقیق پروتئین‌های بتا آمیلوئید (Aβ) را وقتی که فیبریل ها شکل می‌گیرند، نشان می‌دهد، چیزی که ما تاکنون نتوانسته بودیم چنین نگاه دقیقی به آن  داشته‌ باشیم.
Dieter Willbold، از اعضای این تیم پژوهشی، از دانشگاه Heinrich Heine در دوسلدورف آلمان می‌گوید:

این نقطه عطفی در راه شناخت بنیادی ساختارهای آمیلوئید و بیماری‌های مرتبط با آن است. ساختار فیبر پاسخ بسیاری از سوالات در مورد مکانیسم رشد فیبریل و شناسایی نقش یک مجموعه کامل از جهش‌های مشابه که منجر به بیماری آلزایمر می‌شود را می‌دهد.

فیبرهای آمیلوئید از پروتئین های طبیعی تشکیل شده‌اند که به طور معمول محلول هستند، اما می توانند با هم اشتباه گرفته شوند و با هم ترکیب شوند تا الیاف نامحلول را تشکیل دهند.
در مورد آلزایمر، این پلاک فیبریل بین سلول‌های عصبی ایجاد می‌شود و مظنون اصلی برای ایجاد مرگ سلولی و از دست دادن بافت در ارتباط با بیماری است. محققان برای بررسی دقیق این فیبریل‌ها از یک میکروسکوپ الکترونی کریو استفاده‌ کردند که از دمای بسیار پایین (cryogenic) استفاده می‌کند تا اتم ها را در محل نگهداری کند و بدون دخالت در وضعیت طبیعی آنها اندازه گیری شود.

مطالعات بیش‌تر درباره طیف سنجی رزونانس مغناطیسی هسته ی حالت جامد (NMR) و آزمایش‌های پراش اشعه ایکس کمک کرده‌ است تا ساختار اتمی، با تفسیرهای کامپیوتری به وضوح ۴ angstroms یا ۰.۴ نانومتر مشخص شوند. یکی از محققان، Gunnar Schröder، همچنین از دانشگاه Heinrich Heine توضیح می‌دهد:

تصاویر تکی در میکروسکوپ الکترونی کریو چون پروتئینپ‌ها بسیار حساس به تابش الکترون می‌باشند و تصاویر را تنها می‌توان با شدت تابش بسیار کم تولید کرد، بسیار پر سر و صدا هستند.

این پیشرفت با اسکن و تجزیه و تحلیل فیبریل‌های چندگانه تقریبا همان شکل و تقارن به اشتراک گذاشته را بدست آورد، که تیم با محدود کردن رشد آن‌ها را به دست‌آوردند. این بدان معناست که از هزاران عکس مشابه می‌توان برای ترکیب یک اسکن سه بعدی استفاده‌ کرد. مانند روش تک مولکول‌های پروتئین Aβ که در لایه‌هایی بر روی یکدیگر متمرکز می‌شوند، این روش نیز یافته‌های مفید دیگری را نشان می‌دهد. دو پروتوفیلاسیون می‌توانند به شکل یک فیبر ترکیب شوند و از چندین فیبر مرکب تشکیل یک پلاک می‌دهند.

به عبارت دیگر، مولکول‌های فردی در این پروتوفیلامنت‌های مرکب، مثل یک زیپ، شتاب می‌گیرند و آنها را در جای خود قفل می‌کنند.

اسکن های با رزولوشن بالا محل و ساختار تمام ۴۲ اسید آمینه‌های باقیمانده از مولکول‌های پروتئینی Aβ را نشان می‌دهد. این به نوبه خود می‌تواند به توضیح اینکه چگونه تغییرات ژنتیکی بر احتمال ابتلا به آلزایمر تأثیر می‌گذارد کمک کند – انواع مختلف پروتئین Aβ ظاهرا پایداری فیبریل را تغییر می‌دهد.
ما می‌دانیم که موش‌ها به آلزایمر مبتلا نمی‌شوند و فقط بخش کوچکی از جمعیت آن‌ها در ایسلند به نظر می‌رسد که به آلزایمر ایمن‌اند و تصاویر جدید می‌توانند به دانشمندان نشانه‌هایی در بروز‌کردن دلایل ژنتیکی بدهند.
هنوز هم خیلی چیزها را در مورد آلزایمر درک نمی‌کنیم، اما  پیشرفت می‌کنیم و تصاویر جدید فیبریل آمیلوئید باید در سال های آینده به مطالعه بیماری آلزایمر و بیماری‌های مرتبط کمک کنند.


مقالات مرتبط:


نگین فرونچی


نمایش دیدگاه ها (0)
دیدگاهتان را بنویسید

نشانی ایمیل شما منتشر نخواهد شد. بخش‌های موردنیاز علامت‌گذاری شده‌اند *